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从海南医学院研究生招生信息网获悉,海南医学院2024年硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲已发布,内容如下:
海南医学院2024年硕士研究生招生考试
《生物化学》考试大纲
Ⅰ.考查目标
生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科,在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际和综合分析能力。正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断;运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。要求考生:①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论;②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围;③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
本考试大纲适用海南医学院基础医学生命科学学院各专业硕士研究生入学考试。
Ⅱ.参考书
周春燕 药立波 主编《生物化学与分子生物学》(第九版),人民卫生出版社,2018年
朱圣庚 徐长法 主编 《生物化学》(第四版),高等教育出版社,2017年
Ⅲ.考试形式和试卷结构
答卷方式:闭卷,笔试,所列题目全部为必答题
答题时间:180分钟
卷面满分:150分
题型:选择题、名词解释(含中、英文)、简答题、论述题
Ⅳ.考查内容
蛋白质的结构与功能
1、蛋白质的化学组成
2、氨基酸的分类及简写符号
3、氨基酸的理化性质及化学反应
4、氨基酸的分析分离方法
5、肽的结构、性质与生物活性肽
6、蛋白质分子结构
一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式,包括超二级结构、结构域等
7、蛋白质一级结构测定
多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法;二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定,多肽的人工合成等
8、蛋白质的理化性质
包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等
9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术
包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等
10、蛋白质结构与功能的关系
包括一级结构和高级结构与功能的关系,如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理。
(二)核酸的结构与功能
1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能
2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等
3、DNA的分子结构
DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点;核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等
4、RNA的分子结构
包括RNA一级结构、高级结构,如tRNA的二、三级结构,真核生物mRNA结构特点,tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等
5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能,包括各种新发现的小RNA的功能。
6、DNA测序方法及其过程
7、核酸及核苷酸的性质
包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质
8、核酸的变性、复性与杂交
9、核酸及其组分的分离纯化
包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等
10、核酸研究的常用技术和方法
包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等
(三)酶
1、酶和生物催化剂的概念及其发展
2、酶的作用特点
3、酶的命名及分类
4、酶的化学本质及组成
5、酶的分子结构与其生物活性的关系
包括酶分子的必需基团、活性中心、酶高级结构与活性的关系、酶原的激活与调节等
6、酶促反应动力学
酶反应的影响因素等,包括米氏方程及其推导、米氏常数、双倒数作图法、抑制剂对酶反应的影响;酶的抑制作用等;
7、酶的作用机制和酶的调节
包括酶的活性中心及其作用原理(酶的专一性、酶的活性中心、影响酶催化效率的因素);酶活性的调节控制和调节酶(别构效应、酶的化学修饰、酶原激活等、);
8、一些特殊酶如溶菌酶、羧肽酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制
9、酶的活力测定和酶分离纯化技术
10、核酶、同工酶及诱导酶和固定化酶的基本概念和应用
(四)维生素与无机盐
1、维生素的分类及性质
包括维生素的概念、与辅酶的关系、脂溶性维生素(维生素A、D、E等)和水溶性维生素(维生素B1、维生素B2与FMN、FAD、维生素PP、泛酸、叶酸、生物素、维生素B6、维生素B12等)
2、各种维生素的活性形式、生理功能
包括水溶性维和脂溶性生素的结构特点、生理功能和缺乏病(维生素A在视觉中的作用、维生素D与固醇、维生素C与坏血病等)
3、维生素与氨基酸代谢及核酸代谢的关系;维生素与血细胞的关系
4、辅酶的金属离子
5、钙磷在体内的分布于功能,钙磷代谢及代谢调节。
(五)糖代谢
1、糖的代谢途径,包括物质代谢、能量代谢和有关的酶
2、糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程、关键酶、意义等。
3、磷酸戊糖途径、限速酶调控部位及其生理意义
4、糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶;糖原分解作用的概念、反应步骤及限速酶;糖原合成与分解的意义
5、糖异生作用的概念、场所、原料、主要途径、关键酶及生理意义;乳酸循环。
6、血糖及其调节
7、糖分解的能量计算
(六)脂类代谢
1、脂肪的消化吸收、脂肪动员的概念、限速酶;
2、甘油代谢 :分解代谢与合成代谢
3、脂肪酸的β-氧化过程及其能量计算
4、酮体的生成和利用
5、脂肪和脂肪酸的生物合成
6、磷脂的合成与分解
7、胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄
8、血脂及血浆脂蛋白
(七)生物氧化和生物能学
1、生物氧化的特点、方式和酶类
2、线粒体氧化体系
包括呼吸链的概念、呼吸链的组成成份、呼吸链中各组分的排列顺序等
3、非线粒体氧化体系
包括微粒体氧化体系、过氧化体氧化体系等
4、生物氧化中能量的转移和利用
包括ATP 与高能磷酸化合物的概念、电子传递过程与ATP的生成方式、高能磷酸键的生成机制、氧化磷酸化偶联机制及其影响因素
5、ATP 的生物学功能
(八)氨基酸代谢
1、蛋白质的消化、吸收与腐败
2、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用
3、尿素循环及α-酮酸的代谢
4、一碳单位的代谢;一碳单位代谢与核酸代谢的关系
5、芳香族氨基酸的代谢
6、糖、脂类、蛋白质三大物质代谢的联系
(九)核酸的降解和核苷酸代谢
核酸的酶促降解及外源核酸的消化吸收
嘌呤、嘧啶核苷酸的合成代谢的途径与分解代谢
包括嘌呤、嘧啶核苷酸的从头合成途径,脱氧核苷酸的合成及dTMP的合成
常见辅酶核苷酸的结构和作用
常见嘌呤与嘧啶核苷酸抗代谢物的作用机理。
(十)血液的生物化学
1、合成血红素的基本原料、关键酶及基本过程、血红素合成的调节。
2、红细胞糖代谢的特点。
(十一)肝的生物化学
1、肝脏在糖、脂类、蛋白质、激素及维生素代谢中的作用。
2、生物转化的概念、生物转化反应的主要类型,熟悉影响生物转化的因素及意义。
3、胆汁酸的基本组成、胆汁酸的分类、基本代谢过程及功能。
4、胆色素的代谢过程;黄疸的类型及其血浆胆红素的特点
(十二)DNA的生物合成
1、遗传信息传递的生物学中心法则。
2、半保留复制:半保留复制的概念和实验依据;DNA复制的基本特征(半保留复制和半不连续复制);复制叉的概念。
3、DNA复制的酶学、参与DNA复制的原料、参与的因子和各种酶类。
4、DNA生物合成过程:复制的起始、延长、复制终止的基本过程。
5、逆转录现象和逆转录酶:逆转录酶的功能和逆转录的整个过程。
(十三)DNA损伤和损伤修复
1、DNA损伤的概念和类型。
2、DNA损伤的修复:直接修复、切除修复、重组修复和其它。
3、DNA损伤和修复的意义:双重效应、与疾病的关系。
(十四)RNA的生物合成
1、模板和酶:不对称转录概念:模板链和编码链;原核生物RNA聚合酶的组成与功能;真核生物RNA聚合酶的种类与功能。
2、转录过程:转录起始、延长、转录终止(依赖Rho因子的转录终止,非依赖Rho因子的转录终止)。
3、真核生物的转录后修饰:真核生物mRNA的转录后加工(5’-端加帽子结构、3’-端加polyA外显子的拼接);tRNA的转录后加工(3’-端加CCA、各种稀有碱基的生成);rRNA的转录后加工。
(十五)蛋白质的生物合成
1、参与蛋白质生物合成体系:mRNA、核蛋白体、tRNA的作用。
2、蛋白质的生物合成过程:翻译的起始、肽链的延长、肽链合成的终止。
3、翻译后的加工:高级结构的修饰、一级结构的修饰、蛋白质合成后的耙向输送。
4、蛋白质生物合成的干扰和抑制:各种抗生素干扰蛋白质合成的具体部位;白喉毒素和干扰素干扰微生物蛋白质合成的基本原理。
(十六)基因表达调控
1、基因表达调控基本概念、特点及方式、生物学意义。
2、基因表达调控的基本原理:基因表达的多层性和复杂性;基因转录激活调节的基本要素(特异DNA序列、调节蛋白、DNA-蛋白质相互作用、蛋白质-蛋白质相互作用、RNA聚合酶)。
3、原核基因转录调节特点:s因子识别转录起始位点、操纵子模型、阻遏蛋白作用的普遍性。
4、乳糖操纵子调节机理:乳糖操纵子的结构及调节机制。
5、真核基因转录调节:真核基因组结构特点;真核基因表达调空特点;真核基因转录激活调节。
(十七)细胞信号转导
1、细胞外信号物质的种类与特点。
2、受体的定义、种类、分布及作用特点
3、细胞内信号分子的种类及其作用途径
4、细胞内小分子信号物质产生的机制及作用途径。
5、G蛋白和七跨膜受体在信号转导中的作用。
6、AC-cAMP-PKA途径、PLC-IP3/DAG-PKC途径和单跨膜受体途径的信号转导的基本过程。
7、细胞内受体的结构特点及其介导的信息转导。
8、信号转导与医学的关系。
9、信号转导相关的前沿研究。
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